Estudo da atividade enzimática de Lacase imobilizada quitosana

Abstract

Este trabalho teve como principal objetivo caracterização da enzima Lacase. Foi medida a atividade enzimática da Lacase com a siringaldazina como substrato, em tampões tartarato de sódio (pH= 3,0 ; 3,5; 4,0 ; 4,5 e 5,0) e fosfato de sódio (pH= 6,0 ; 6,5; 7,0 e 7,5). Verificou-se que para o tampão tartarato a pH= 4,0 a enzima apresentou o maior valor de atividade enzimática. Foi avaliada ainda a estabilidade térmica da enzima lacase a várias temperaturas (25 a 70 oC). Os resultados obtidos revelaram que a melhor atividade foi obtida a 600C. Foi observado a desnaturação da enzima a 700C. A segunda parte do trabalho visou a imobilização, via adsorção física, da Lacase em quitosana. O efeito de imobilização no perfil de pH foi avaliado em tampão tartarato e o melhor valor para a atividade obtido foi no pH= 5,0.