Síntese, caracterização e atividade de hidrolase de um complexo mononuclear de ferro(III) com ligante N,O-doador

Abstract

O estudo da atuação de enzimas pode ser realizado através de compostos biomiméticos, simulando características estruturais e eletrônicas do sítio ativo das metaloenzimas, a fim de avaliar diferentes aspectos desse ambiente de coordenação e a influência dele na atividade catalítica de hidrólise. Compreender a função e atuação catalítica de metaloenzimas é fundamental para entender os processos bioquímicos de organismos vivos. Uma das classes de metaloenzimas binucleares mais estudada é das Fosfatases Ácidas Púrpuras (PAPs), capazes de hidrolisar ésteres de fosfato. Seu sítio ativo binuclear é composto por Fe(III)M(II), onde M(II) pode variar entre Fe, Zn ou Mn dependendo da fonte biológica. Neste trabalho foi sintetizado e caracterizado um novo complexo de Fe(III) com o ligante H2Lmet – 2-[N-(2-piridilmetil)(metil)aminometil]-4-metil-6-[N-(2-hidroxi-3- formil-5-metilbenzil)(2-piridilmetil)aminometil]fenol. As caracterizações do complexo Cmet – [Lmet(H2O)2Fe(III)]ClO4.AcO envolvem: espectroscopia na região do infravermelho e na região do ultravioleta-visível, espectrometria de absorção atômica em chama, espectrometria de massa, condutimetria, titulação espectrofotométrica e potenciométrica, e técnicas voltamétricas. Esse complexo foi testado frente a hidrólise do substrato bis(2,4-dinitrofenil) fosfato (2,4-BDNPP) e apresentou alta eficiência catalítica em pH 7,0 - fator atrelado a características estruturais deste complexo. Dessa forma, o complexo Cmet pode ser considerado um modelo funcional para as Fosfatases Ácidas Púrpuras.