Caracterização morfológica, extração e identificação das proteínas do pé do mexilhão Perna perna responsáveis pela formação do bisso

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Caracterização morfológica, extração e identificação das proteínas do pé do mexilhão Perna perna responsáveis pela formação do bisso

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Título: Caracterização morfológica, extração e identificação das proteínas do pé do mexilhão Perna perna responsáveis pela formação do bisso
Autor: Panini, Roseane Lucia
Resumo: Não existem colas sintéticas impermeáveis à água e às forças de turbulência das marés como as produzidas pelos mexilhões. Estes mecanismos adesivos de fixação se fazem através de fios, denominados bissos. As primeiras observações bioquímicas relataram que os bissos são formados por proteínas adesivas, colágeno e uma enzima polifenol oxidase. Aplicações propostas para estas proteínas adesivas incluem uma nova geração de adesivos cirúrgicos e ortopédicos, revestimentos de biossensores para fixação de antígenos e anticorpos para imuno diagnósticos e anti-incrustantes. Por sua vez, não existem trabalhos com este enfoque sobre o mexilhão Perna perna, o mais abundante Mitilydae da costa brasileira e de grande importância como recurso alimentar para as famílias locais, uma vez que é extraído como adulto para consumo direto, e como semente para o cultivo em cativeiro. Assim, o objetivo deste trabalho foi descrever a morfologia microscópica do pé do mexilhão P. perna, órgão onde as proteínas adesivas do bisso são sintetizadas e armazenadas, e identificar estas prováveis proteínas adesivas usando gel de eletroforese e posterior espectrometria de massa. Na microscopia de luz foi observada a localização das células glandulares envolvidas na formação do bisso: as glândulas colágenas, enzimáticas, fenólicas e mucosas. Das proteínas extraídas do pé do mexilhão P. perna e separadas pela técnica de eletroforese 12% SDS-PAGE foram observadas quatro bandas de interesse: três bandas na faixa de aproximadamente 97 kDa e uma banda na faixa de aproximadamente 37 kDa. A identificação destas bandas protéicas em banco de dados, após espectrometria de massa MALDI-TOF, sugere a presença de proteínas similares às seguintes proteínas: proteína de filamento de matriz 1 (tmp-1) da espécie Mytilus edulis, proteína do pé do mexilhão 2 (mfp-2) da espécie M. edulis e proteína fibrinogênica relacionada com a proteína 1 da espécie Mytilus californianus. <br>Abstract : There are no synthetic glues that can be applied to an aqueous environment and be resistant to the turbulence forces of tides such as those generated by mussels. The mussel's adhesive apparatus is a bundle of threads, called the byssus. The first biochemical observations reported those byssus are formed by a fibrous collagenous core coated with adhesive proteins and an enzyme polyphenol oxidase. Proposed applications for these adhesive proteins include a new generation of orthopedic and surgical adhesives, and coatings for biosensors for attachment of antigens and antibodies for immunoassay diagnostics and also as anticorrosive. There are no studies with this focus on the mussel Perna perna, the most abundant Mitilydae the Brazilian coast and of major importance as a food resource for the local families, since it is extracted as an adult for direct consumption, and as seed for cultivation farms. Therefore, the aim of this study was to describe the microscopic morphology of the foot of the mussel P. perna, organ where the adhesive proteins of the byssus are synthesized and stored, and to identify those probable adhesive proteins using gel electrophoresis and further mass spectrometry. In the light microscopy was observed the location of the glandular cells involved in the formation of the byssus threads: collagen, enzyme, phenol and mucous glands. The adhesive proteins extracted from the P. perna foot were run on 12% SDS-PAGE wich detected three variants with mass around 97, and one with approximately 37 kDa. MS MALDI-TOF identification and sequence comparisons and alignments of these protein bands suggest the presence of proteins similar to the following proteins: thread matrix protein 1 (tmp-1) variants a from Mytilus edulis, mussel foot protein 2 (mfp-2) from M. edulis and fibrinogen-related protein 1 from Mytilus californianus.
Descrição: Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Agrárias, Programa de Pós-Graduação em Ciência dos Alimentos, Florianópolis, 2013.
URI: https://repositorio.ufsc.br/handle/123456789/106917
Data: 2013


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