Hidrolisado enzimático assistido por ultrassom de subproduto de frango: obtenção e caracterização de peptídeos

Abstract

A produção avícola global e brasileira apresenta um crescimento contínuo, gerando um volume significativo de subprodutos que, muitas vezes, são subutilizados como ingredientes de baixo valor agregado. Informações sobre a caracterização físico-química da moela, do revestimento interno da moela e do proventrículo de frango são escassos. Além disso, dados sobre a obtenção de hidrolisados enzimáticos destes subprodutos avícolas e a sua caracterização são inexistentes. Diante desse cenário, este estudo teve como objetivo avaliar o aproveitamento do revestimento interno da moela de frango, uma película rica em proteínas (42,30 g/100g) e com baixo teor lipídico (0,74 g/100g), como substrato para a obtenção de colágeno hidrolisado enzimaticamente. A metodologia iniciou-se com uma prospecção científica e bibliométrica nas bases Scopus® e Web of Science, que revelou uma tendência crescente de publicações (2012 2025) focadas no uso de enzimas como a Alcalase® para extração de colágeno de pés e pele, mas indicou uma lacuna inédita quanto ao uso da moela e ultrassom assistivo para a condução das reações. A caracterização físico-química preliminar confirmou que o revestimento interno da moela e o proventrículo possuem alto teor proteico e baixo teor lipídico, sendo o revestimento selecionado como o substrato ideal após cinéticas de hidrólise que demonstraram sua maior susceptibilidade à ação enzimática. O processo de obtenção do hidrolisado foi conduzido por um delineamento experimental completo 2³, avaliando as variáveis concentração de ácido acético, concentração de enzima e tempo de aplicação de ultrassom (20 kHz, 153 W/cm²). Os resultados mostraram que a relação enzima/substrato foi o fator mais significativo, alcançando um Grau de Hidrólise (GH) máximo de 21,19% com 5% de Alcalase® e 30 minutos de sonicação no ultrassom. A análise por microscopia eletrônica de varredura (MEV) revelou que a combinação de ácido e ultrassom promoveu uma desintegração estrutural profunda, criando porosidades que facilitaram a clivagem proteica, enquanto a espectroscopia de infravermelho (FTIR) confirmou a manutenção da identidade química do colágeno (amidas I, II e III). As propriedades funcionais demonstraram que o grau de hidrólise influencia diretamente a estabilidade da espuma e a solubilidade, com peptídeos menores apresentando maior solubilidade, mas menor resistência interfacial. Diante disso, conclui-se que o revestimento interno da moela é uma fonte sustentável e tecnologicamente viável para a produção de ingredientes funcionais de alto valor agregado, especificamente, hidrolisados de colágeno com características tecnofuncionais, alinhando-se aos preceitos da economia circular.

Abstract: Global and Brazilian poultry production is experiencing continuous growth, generating a significant volume of by-products that are often underutilized as low value-added ingredients. Information on the physicochemical characterization of chicken gizzards, gizzard lining, and proventriculus is scarce. Furthermore, data on obtaining enzymatic hydrolysates from these poultry by-products and their characterization are nonexistent. Given this scenario, this study aimed to evaluate the use of chicken gizzard lining, a film rich in proteins (42.30 g/100g) and with a low lipid content (0.74 g/100g), as a substrate for obtaining enzymatically hydrolyzed collagen. The methodology began with a scientific and bibliometric search in the Scopus® and Web of Science databases, which revealed a growing trend of publications (2012-2025) focused on the use of enzymes such as Alcalase® for collagen extraction from feet and skin, but indicated a unique gap regarding the use of gizzard and assisted ultrasound to conduct the reactions. Preliminary physicochemical characterization confirmed that the gizzard lining and proventriculus have a high protein content and low lipid content, with the lining being selected as the ideal substrate after hydrolysis kinetics demonstrated its greater susceptibility to enzymatic action. The hydrolysate production process was conducted using a complete 2³ experimental design, evaluating the variables acetic acid concentration, enzyme concentration, and ultrasound application time (20 kHz, 153 W/cm²). The results showed that the enzyme/substrate ratio was the most significant factor, reaching a maximum Degree of Hydrolysis (DH) of 21.19% with 5% Alcalase® and 30 minutes of ultrasound sonication. Scanning electron microscopy (SEM) analysis revealed that the combination of acid and ultrasound promoted deep structural disintegration, creating porosities that facilitated protein cleavage, while Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) confirmed the maintenance of the chemical identity of collagen (amides I, II, and III). Functional properties demonstrated that the degree of hydrolysis directly influences foam stability and solubility, with smaller peptides exhibiting greater solubility but lower interfacial resistance. Therefore, it is concluded that the inner lining of the gizzard is a sustainable and technologically viable source for the production of high-value-added functional ingredients, specifically collagen hydrolysates with technofunctional characteristics, aligning with the principles of the circular economy.