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As enzimas são proteínas que possuem atividade catalítica, tendo a função de aumentar a velocidade das reações químicas. Devido a fatores químicos, físicos ou biológicos, podem ter seu uso comprometido pela possibilidade da perda da atividade catalítica. Além disto, ainda podem se tornar instáveis e não suportar temperaturas muito elevadas ou solventes orgânicos. Para evitar a inativação da enzima, e proporcionar o uso em solventes orgânicos e a reutilização do catalisador, têm sido desenvolvidos métodos de imobilização. A bucha vegetal (BV) (Luffa cylindrica) é um excelente suporte para a imobilização de enzimas, pois apresenta baixo custo, e é biologicamente disponível e renovável. Neste trabalho o sistema bucha vegetal/lipase foi inicialmente utilizado na preparação do octanoato de n-pentila (6), sendo avaliada a procedência da lipase, tempo, temperatura, solvente orgânico, variação da massa e reutilização do suporte. A influência do uso da mistura de solvente orgânico/líquidos iônicos (LIs) (9:1 v/v) foi também estudada na obtenção deste éster. Foram preparados outros ésteres de aroma (acetatos de n-octila, de benzila, de geranoila e de citroneila), utilizando a lipase de Burkholderia cepacia (PS-SD) imobilizada em bucha vegetal e em outros suportes (gel de ágar (GA) e filme de amido de milho (FA). Na obtenção do octanoato de n-pentila, as melhores lipases foram as F-AP15 e a PS-SD, formando o éster com conversões de 94 e 93%, sendo escolhida a F-AP15 para estudos posteriores. Foi observada uma relação do tempo de reação na obtenção de 6, sendo que em 24h o éster foi obtido com conversão de 93%. A temperatura mais adequada na obtenção de 6 foi de 25ºC. Foi possível reutilizar o sistema bucha vegetal/lipase F-AP15 por 5 vezes, obtendo 6 com conversões de 14-80% dependendo do método e da massa de lipase utilizada. Na preparação de 6, observou-se a influência da polaridade do solvente orgânico, obtendo-se as maiores conversões ao usar hexano e heptano (93 e 99%). Ao avaliar a influência do uso de misturas solvente orgânico/LIs na preparação de 6, os melhores resultados foram usando as misturas MTBE/[BMIM][PF6], MTBE/[BMIM][BF4] e MTBE/[BMIM][SCN] com a lipase imobilizada em BV; MTBE/[BMIM][SCN] com a lipase imobilizada em GA; EE/[BMIM][BF4] com lipase adsorvida em BV; e EE/[BMIM][PF6] e EE/[BMIM][Cl] ao usar a lipase imobilizada em FA(>99%). Na comparação dos suportes na preparação de diferentes ésteres de aroma, observou-se que ao utilizar a BV como suporte, os valores de conversão aos produtos foram próximos aos obtidos com a lipase imobilizada em FA, porém superiores aos obtidos com a lipase não imobilizada (forma livre). O método utilizado foi eficiente para a imobilização de lipases e obtenção de ésteres de aroma. |
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