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As lipases, enzimas hidrolíticas, podem ser empregadas como catalisadores em reações de esterificação, transesterificação e hidrólise de trigliceróis. Estes biocatalisadores podem ter seu uso comprometido pela possibilidade de perda da ação catalítica, resultado da desnaturação da enzima. Este problema pode ser contornado com a utilização de métodos de imobilização. Inicialmente, foram realizados testes de estabilidade do filme de gelatina de diversas procedências em heptano, hexano, éter metil t-butílico (MTBE), clorofórmio, acetonitrila, diclorometano e etanol para determinar a potencialidade de utilização do mesmo como suporte de enzimas em reações biocatalisadas. Os filmes mantiveram suas características macroscópicas em todos os solventes após 24h e quando submetidos a temperaturas até aproximadamente 60°C durante ~40 min. em n-hexano. A seguir, as lipases de Pseudomonas sp. ,Rhizopus oryzae), Pseudomonas fluorescens, Burkholderia cepacia , Aspergillus niger , Candida rugosa , Mucor javanicus foram imobilizadas em filmes de gelatina. Todos os sistemas foram utilizados como catalisadores para as reações de transesterificação e esterificação em meio orgânico. Utilizou-se o citronelol, um álcool monoterpênico e o acetato de vinila obtendo-se como produto, o acetato de citroneila, e uma série de ácidos carboxílicos (contendo de 3 a 18 carbonos) para a obtenção de alconoatos de citroneila. Utilizou-se também o álcool benzílico nas reações de esterificação para a obtenção de alconoatos de benzila. Os produtos foram obtidos em conversões de 11,5-44,6% ( acetato de citroneila) ,18-70% (alcanoatos de citroneila) e 4-99% ( alconoatos de benzila). Todas as reações foram efetuadas em banho termostatizado do tipo Dubnoff usando como solvente externo hexano, heptano, clorofórmio e acetonitrila por 48-96h. A formação e identificação de todos os produtos foram feitas por espectroscopia de ressonância magnética nuclear de hidrogênio- RMN-H1, infra-vermelho ( IV) e cromatografia de camada delgada (ccd). |
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