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Abstract:
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Em todas as celulas vivas ocorrem initerruptamente reações, moléculas agem reorganizando átomos, transferindo elétrons e transformando energia para a manutenção dos organismos vivos. A maioria das reações de interesse biológico na verdade deveriam ser muito lentas ou nem ocorrer devido sua complexidade, entretanto essas reações são muito rápidas, o que leva a conclusão que existem moléculas que ampliam em milhões de vezes as velocidades das reações em que participam. Esses catalisadores naturais são chamados de enzimas. Enzimas são proteínas que agem de modo muito especifico sobre um dado substrato e são raros os exemplos que produzem subprodutos que não são utilizados nos organismos vivos. O estudo para desvendar a estrutura, função e mecanismos de ação das enzimas tem levado à descoberta de que algumas delas dependem de metais para seu funcionamento normal. Embora várias enzimas já tenham sido exaustivamente estudadas, a grande maioria continua sendo uma incógnita. Na tentativa de se obter um maior conhecimento a respeito do mecanismo catalítico das enzimas, estudos através de comparações com complexos modelos de baixa massa molar são realizados. Por esse motivo, propõe-se neste trabalho, a síntese de um complexo binuclear de níquel, assim como o estudo da sua reatividade em solução e ancorado em b-ciclodextrina modificada como modelos estruturais e/ou funcionais para hidrolases. |
