Abstract:
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Surfactantes aniônicos, como o dodecilsulfato de sódio (SDS), ligam-se fortemente em proteínas induzindo desnaturação. Com a proposta de melhor entender as características dos complexos BSA-SDS na saturação, nós acompanhamos o efeito da força iônica na saturação via variação da concentração do tampão. A premissa desta proposta está baseada no fato de que, se os agregados estão sujeitos a efeitos por mudanças de força iônica, necessariamente espera-se mudanças na saturação da BSA por SDS. Os perfis de tensão superficial apresentam dois pontos de descontinuidade, usualmente denominados de concentração crítica de agregação, cac, e ponto de saturação, psp. Contrariamente ao esperado, observou-se que, tanto a cac como o psp não são, rigorosamente, afetados por aumento da força iônica. As curvas de SAXS, executadas no Laboratório Nacional de Luz Síncroton, foram obtidas variando a intensidade do espalhamento de raio-X, de l igual a 1,608 Å, em 1% de BSA. Os resultados de número de agregação indicam que os agregados micelares no complexo não são afetados por efeitos de força iônica em concentrações de SDS até na saturação e a proteína, nos domínios onde ocorre a associação, tem a habilidade de controlar o tamanho deles. |