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O uso de enzimas, em especial as lipases, para resoluções enantiosseletivas de aminas tem sido de grande interesse nas últimas décadas, principlamente pela indústria farmacêutica na obtenção de moléculas biologicamente ativas. Neste trabalho, utilizou-se a lipase da Candida antartica, imobilizada em resina aniônica e disponível comercialmente, na resolução das aminas (+-)-2-aminoheptano, (+-)-3-aminoheptano,(+-)-2-etilhexilamina, (+-)2-aminooctano e (+-)-α-metilbenzilamina, utilizando acetato de etila e de vinila como doadores acilas, em meio orgânico. Na resolução das aminas (+-)-2-aminoheptano, (+-)-2-aminooctano e (+-)-α-metilbenzilamina utilizando acetato de etila como doador acila, as amidas correspondentes foram obtidas com configuração absoluta R e com alta pureza ótica, sendo que o excesso enantiométrico do produto (eep) foi de 91-95% e a razão enantiométrica (E) entre 24 e 79. Não foi detectado o produto da reação com a (+-)-3-aminoheptano com acetato de etila, e na reação com da (+-)-2-etilhexilamina, obteve-se a respectiva amida na forma racêmica após 48hs. O acetato de vinila não foi um bom doador acila. Através dos resultados obtidos evidencia-se novamente uma das mais interessantes propriedades das enzimas que é a enantiosseletividade observada pela enantiopreferência do estereoisômero R nas resoluções biocatalíticas estudadas. |
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