Imobilização de lipases em materiais poliméricos

Abstract

Neste trabalho, lipases de várias fontes foram imobilizadas nos polímeros poli(óxido de etileno) (PEO), poli(ácido acrílico) (Carbopol) e blendas PEO/Carbopol. Posteriormente, as atividades enzimáticas foram avaliadas em reações de esterificação do ácido láurico com n-pentanol, em meio orgânico. Parâmetros, tais como tempo e temperatura de reação, concentração de enzima no suporte e meio reacional foram avaliados. A aplicação destes suportes para esterificações enantiosseletivas de álcoois secundários foi estudada para a reação do ácido láurico com (R,S)-2-octanol, catalisada pela CCL e PSL imobilizadas em PEO. A imobilização foi realizada mediante dissolução do polímero em água e adição do biocatalisador, com posterior evaporação do solvente para formação e obtenção dos suportes. Estes foram caracterizados e a presença de enzima foi constatada através de Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV) e análises térmicas de Termogravimetria (TG) e Calorimetria de Varredura Diferencial (DSC). Na esterificação do ácido láurico com n-pentanol, os suportes PEO/CCL e PEO/PSL apresentaram uma maior conversão em éster à medida que aumentaram o tempo, a temperatura de reação e a concentração de enzima no suporte. Na reação de esterificação enantiosseletiva, as lipases CCL e PSL foram mais seletivas a 25 °C. O R-(-)-2-octanol foi obtido com ee de 86 e 98%, respectivamente. A partir dos resultados obtidos, concluiu-se que o PEO pode ser utilizado para a imobilização de lipases, pois este polímero forma filmes homogêneos e as enzimas mantém sua atividade catalítica.